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Influence on proline-specific enzymes of a substrate containing the thioxoaminoacyl-prolyl peptide bond

Autor
SCHUTKOWSKI, M1 ; NEUBERT, K1 ; FISCHER, G
[1] Martin-Luther-Univ. Halle-Wittenberg, Inst. Biochemie, Fachbereich Biochemie/Biotechnologie, Halle, Germany
Fuente

European journal of biochemistry (Print). 1994, Vol 221, Num 1, pp 455-461 ; ref : 57 ref

CODEN
EJBCAI
ISSN
0014-2956
Campo Científico
Biochemistry, molecular biology, biophysics
Editor
Blackwell, Oxford
País de la publicación
United Kingdom
Tipo de documento
Article
Idioma
English
Palabra clave (fr)
Activité enzymatique Dipeptidyl-peptidase IV Escherichia coli In vitro Liaison peptidique Porc Rein Spécificité substrat Thioamide X-Pro aminopeptidase Aminopeptidases Artiodactyla Bactérie Enterobacteriaceae Enzyme Hydrolases Mammalia Proteinases Ungulata Vertebrata
Palabra clave (in)
Enzymatic activity Dipeptidyl-peptidase IV Escherichia coli In vitro Peptide bond Pig Kidney Substrate specificity Thioamide X-Pro aminopeptidase Aminopeptidases Artiodactyla Bacteria Enterobacteriaceae Enzyme Hydrolases Mammalia Proteinases Ungulata Vertebrata
Palabra clave (es)
Actividad enzimática Dipeptidyl-peptidase IV Escherichia coli In vitro Enlace peptídico Cerdo Riñón Especificidad sustrato Tioamida X-Pro aminopeptidase Aminopeptidases Artiodactyla Bacteria Enterobacteriaceae Enzima Hydrolases Mammalia Proteinases Ungulata Vertebrata
Clasificación
Pascal
002 Biological and medical sciences / 002A Fundamental and applied biological sciences. Psychology / 002A02 Analytical, structural and metabolic biochemistry / 002A02E Enzymes and enzyme inhibitors / 002A02E04 Hydrolases

Disciplina
Analytical, structural and metabolic biochemistry
Procedencia
Inist-CNRS
Base de datos
PASCAL
Identificador INIST
4179998

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